Webbläsaren som du använder stöds inte av denna webbplats. Alla versioner av Internet Explorer stöds inte längre, av oss eller Microsoft (läs mer här: * https://www.microsoft.com/en-us/microsoft-365/windows/end-of-ie-support).

Var god och använd en modern webbläsare för att ta del av denna webbplats, som t.ex. nyaste versioner av Edge, Chrome, Firefox eller Safari osv.

Default user image.

Carola Tilgmann

Driftchef

Default user image.

Purification and partial sequence analysis of the soluble catechol-o-methyltransferase from human placenta : Comparison to the rat liver enzyme

Författare

  • Carola Tilgmann
  • Nisse Kalkkinen

Summary, in English

Catechol-o-methyltransferase from human placenta was purified 1400-fold by hydroxyapatite adsorption, ammonium sulfate precipitation, gel filtration, high performance anion- exchange and reversed-phase chromatography. The purified enzyme has an apparent molecular weight of 26.000, an isoelectric point of 5,3 and is activated ten-fold in the presence of 20mM cysteine. The enzyme shows primary structure homology to the corresponding rat liver soluble enzyme, based on the sequenced tryptic peptides.

Publiceringsår

1991-01-31

Språk

Engelska

Sidor

995-1002

Publikation/Tidskrift/Serie

Biochemical and Biophysical Research Communications

Volym

174

Issue

2

Dokumenttyp

Artikel i tidskrift

Förlag

Elsevier

Status

Published

ISBN/ISSN/Övrigt

  • ISSN: 0006-291X