Webbläsaren som du använder stöds inte av denna webbplats. Alla versioner av Internet Explorer stöds inte längre, av oss eller Microsoft (läs mer här: * https://www.microsoft.com/en-us/microsoft-365/windows/end-of-ie-support).

Var god och använd en modern webbläsare för att ta del av denna webbplats, som t.ex. nyaste versioner av Edge, Chrome, Firefox eller Safari osv.

Default user image.

Carola Tilgmann

Driftchef

Default user image.

Purification and partial characterization of rat liver soluble catechol- O-methyltransferase

Författare

  • Carola Tilgmann
  • Nisse Kalkkinen

Summary, in English

The rat liver soluble catechol-O-methyltransferase (EC 2.1.1.6.) has been purified utilizing a combination of conventional chromatography and HPLC. The purified enzyme has a molecular mass of 25 kDa, a pI of 5.1, and exists in two forms which differ in the nature of their intramolecular disulfide bonds. This difference causes these two protein forms to behave differently in reversed phase chromatography.

Publiceringsår

1990-05-07

Språk

Engelska

Sidor

95-99

Publikation/Tidskrift/Serie

FEBS Letters

Volym

264

Issue

1

Dokumenttyp

Artikel i tidskrift

Förlag

Wiley-Blackwell

Ämne

  • Cell and Molecular Biology

Nyckelord

  • Catechol-O-methyltransferase, soluble
  • Methylating enzyme

Status

Published

ISBN/ISSN/Övrigt

  • ISSN: 0014-5793